期刊简介
本刊登载内容为人与动物病毒、植物病毒、昆虫病毒、噬菌体和病毒基础理论研究和应用研究的新成就，新进展。读者对象为病毒学、微生物学、免疫学等领域的科研和教学工作者以及病毒学的医务工作者。是自然科学的核心期刊。在国外是MEDLINE、MEDLARS数据库，《化学文摘》CA，《生物学文摘》BA等的来源刊，在国内是《中国学术期刊文摘》、《中国医学文摘》、《中国生物医学文摘》等的来源刊。已经加入中国期刊网、万方数据“数字化期刊群”等网络。主要栏目有论著、简报、综述、述评、信息。
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首页>病毒学报杂志
- 杂志名称：病毒学报杂志
- 主管单位：中国科学技术协会
- 主办单位：中国微生物学会
- 国际刊号：1000-8721
- 国内刊号：11-1865/R
- 出版周期：
期刊荣誉：中国科技核心期刊期刊收录：
番鸭呼肠孤病毒YB株σB蛋白的基因序列分析及其原核表达
吴晓平；张红星；吴异健；韩典霖；王劭；吴宝成；黄一帆
关键词：番鸭呼肠孤病毒, σB蛋白, 序列分析, 原核表达
摘要：番鸭呼肠孤病毒(Muscovy duck reovirus,DRV)是造成雏番鸭高死亡率的重要病原体,深入其检测与免疫研究对于防控DRV感染意义重大.利用RT-PCR和测序技术,对3株福建DRV分离株的S3基因进行序列分析,发现DRV-YH、YJL株与禽呼肠孤病毒(Avian reovirus,ARV)遗传距离较近,同源性高达94.6％～98.9％,而DRV-YB株与ARV同源性仅为60.6％～61.7％.构建和鉴定DRV YB株重组原核表达质粒pET-30a-S3,并转化大肠杆菌BL21,SDS-PAGE表明,表达的目的蛋白分子量约为42ku,IPTG适诱导浓度为0.1mM,适诱导时间为5h,适诱导温度为37℃,以包涵体形式存在.薄层扫描显示重组DRV σB蛋白占菌体总量的67.7％.以Ni2+柱亲和层析纯化蛋白,纯化后的目的蛋白纯度为93％,质量浓度为0.86g/L.Western blot分析该融合蛋白能与抗DRV阳性血清发生特异性反应,表明重组DRV σB蛋白具有良好的免疫反应性.
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