期刊简介

本刊登载内容为人与动物病毒、植物病毒、昆虫病毒、噬菌体和病毒基础理论研究和应用研究的新成就,新进展。读者对象为病毒学、微生物学、免疫学等领域的科研和教学工作者以及病毒学的医务工作者。是自然科学的核心期刊。在国外是MEDLINE、MEDLARS数据库,《化学文摘》CA,《生物学文摘》BA等的来源刊,在国内是《中国学术期刊文摘》、《中国医学文摘》、《中国生物医学文摘》等的来源刊。已经加入中国期刊网、万方数据“数字化期刊群”等网络。主要栏目有论著、简报、综述、述评、信息。

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  • 杂志名称:病毒学报杂志
  • 主管单位:中国科学技术协会
  • 主办单位:中国微生物学会
  • 国际刊号:1000-8721
  • 国内刊号:11-1865/R
  • 出版周期:
期刊荣誉:中国科技核心期刊期刊收录:
病毒学报杂志2009年第04期

SARS冠状病毒未知蛋白Orf 9b的克隆、表达和结构分析

李文;刘阳;兰蕾;刘铭楠

关键词:SARS-CoV, Orf 9b, 基因克隆, 蛋白表达, 二级结构
摘要:从SARS病毒基因组中克隆Orf 9b基因并构建pET32-Orf 9b原核表达质粒,在原核细胞中表达目的重组蛋白并将其纯化.经肠激酶酶切后,得到分子量为11 kD的0rf 9b蛋白.ELISA检测表明重组Orf 9b蛋白可以与SARS康复病人血清反应而不与健康人血清反应.用圆二色光谱和红外光谱初步分析了重组Orf 9b蛋白的二级结构组成.圆二色光谱显示重组Of 9b蛋白中α-螺旋占12.5%,β-折叠占40%,无规则卷曲占47.5%,红外光谱显示重组Orf 9b蛋白中α-螺旋占13.7%,β-折叠占47.5%,无规则卷曲占37.9%,两种检测方法对重组Orf 9b蛋白结构分析的结果基本一致,提示Orf 9b蛋白富含β折叠,而α-螺旋含量较少.获得该重组蛋白及对其结构的初步分析为进一步研究Orf 9b蛋白的功能奠定基础.