期刊简介
本刊登载内容为人与动物病毒、植物病毒、昆虫病毒、噬菌体和病毒基础理论研究和应用研究的新成就，新进展。读者对象为病毒学、微生物学、免疫学等领域的科研和教学工作者以及病毒学的医务工作者。是自然科学的核心期刊。在国外是MEDLINE、MEDLARS数据库，《化学文摘》CA，《生物学文摘》BA等的来源刊，在国内是《中国学术期刊文摘》、《中国医学文摘》、《中国生物医学文摘》等的来源刊。已经加入中国期刊网、万方数据“数字化期刊群”等网络。主要栏目有论著、简报、综述、述评、信息。
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首页>病毒学报杂志
- 杂志名称：病毒学报杂志
- 主管单位：中国科学技术协会
- 主办单位：中国微生物学会
- 国际刊号：1000-8721
- 国内刊号：11-1865/R
- 出版周期：
期刊荣誉：中国科技核心期刊期刊收录：
戊型肝炎病毒衣壳蛋白中和表位间的构象诱导
张军；顾颖；欧山海；王颖彬；叶祥忠；林鉴；葛胜祥；夏宁邵
关键词：戊型肝炎病毒, 中和表位, 单克隆抗体, 构象改变
摘要：重组蛋白NE2包含了戊型肝炎病毒(HEV)衣壳蛋白(pORF2)的aa394～606片段.在NE2上已鉴定出了2个HEV中和表位,并获得了3个识别中和表位的单克隆抗体(MAb)8C11、13D8和8H3.这3个MAb间的交叉阻断ELISA实验发现,8C11和13D8可以彼此完全阻断,8H3对8C11和13D8均不能阻断,而8C11非但不能阻断8H3,反而显著增强了8H3与抗原的结合.用生物传感器进行的抗体与抗原结合的动力学分析也证实了这一现象.这些结果提示,在NE2上8H3表位区域受到抗原上某些结构的掩盖,而8C11与NE2的结合引起了抗原空间结构的改变,导致了掩盖8H3表位的结构的去除和8H3表位的充分暴露.免疫捕获RT-PCR发现,8C11同样可以显著增强8H3对天然HEV病毒的捕获能力,提示这种结合诱导的衣壳蛋白空间构象改变在天然HEV病毒颗粒上同样存在.
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